"Письма в журнал технической физики"
Вышедшие номера
Термодинамический анализ стабильности структуры однодоменного терапевтического антитела
Министерство образования и науки Российской Федерации, ФЦП «Исследования и разработки по приоритетным направлениям развития научно-технологического комплекса России на 2014-2020 годы», RFMEFI57716X0217
Елисеев И.Е. 1, Юденко А.Н.1, Беседина Н.А.1, Улитин А.Б.2, Екимова В.М.2, Евдокимов С.Р.2, Путинцева Ю.В.2, Яковлев П.А.2, Ломовская М.И.2, Тертеров И.Н.1, Богданов А.А.1, Дубина М.В.3
1Санкт-Петербургский национальный исследовательский Академический университет имени Ж.И. Алфёрова Российской академии наук, Санкт-Петербург, Россия
2ЗАО "Биокад", Санкт-Петербург
3Первый Санкт-Петербургский государственный медицинский университет им. акад. И.П. Павлова, Санкт-Петербург, Россия
Email: eliseev@spbau.ru
Поступила в редакцию: 1 сентября 2017 г.
Выставление онлайн: 19 ноября 2017 г.

Стабильность нового однодоменного терапевтического антитела к рецептору ErbB3 исследована методом спектроскопии флуоресценции при различных концентрациях денатурирующего вещества и температуре. Анализ экспериментальных кривых денатурации позволил построить полную термодинамическую модель процесса денатурации и определить все параметры перехода: Delta G = 8.5 kcal · mol-1, Tm = 76oC, Delta Hm= = 107 kcal· mol-1, Delta Cp = 1.8 kcal· K-1· mol-1. Полученные данные свидетельствуют о высокой стабильности антитела в широком диапазоне условий, что чрезвычайно важно для дальнейших структурно-функциональных исследований и возможного терапевтического применения. DOI: 10.21883/PJTF.2017.23.45280.17022
  1. Поляновский О.Л., Лебеденко Е.Н., Деев С.М. // Биохимия. 2012. Т. 77. В. 3. С. 289--311
  2. Kol A., van Scheltinga A.G.T., Timmer-Bosscha H., Lamberts L.E., Bensch F., de Vries E.G.E., Schroder C.P. // Pharmacol. Ther. 2014. V. 143. P 1--11
  3. Zhang N., Chang Y., Rios A., An Z. // Acta Biochim. Biophys. Sinica. 2015. V. 48. P. 39--48
  4. Hamers-Casterman C.T.S.G., Atarhouch T., Muyldermans S., Robinson G., Hammers C., Songa E.B., Bendahman N., Hammers R. // Nature. 1993. V. 363. P. 446--448.
  5. Manning M.C., Chou D.K., Murphy B.M., Payne R.W., Katayama D.S. // Pharm. Res. 2010. V. 27. P. 544--575
  6. Shaw K.L., Scholtz J.M., Pace C.N., Grimsley R.G. // Protein structure, stability, and interactions / Ed. J. Shriver. Methods in molecular biology. V. 490. Humana Press, 2009. P. 41--55
  7. Myers J.K., Pace C.N., Scholtz J.M. // Protein Sci. 1995. V. 4. P. 2138--2148
  8. Ghosh K., Dill K. // Biophys. J. 2010. V. 99. P. 3996--4002
  9. Privalov P.L. // Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 1990. V. 25. P. 281--306.

Подсчитывается количество просмотров абстрактов ("html" на диаграммах) и полных версий статей ("pdf"). Просмотры с одинаковых IP-адресов засчитываются, если происходят с интервалом не менее 2-х часов.

Дата начала обработки статистических данных - 27 января 2016 г.