Анализ электростатических взаимодействий аминокислотных остатков на примере образования димера Nap1-Nap1
Кошлан Т.В.1, Куликов К.Г.
2
1Санкт-Петербургский государственный университет, Санкт-Петербург, Россия
2Санкт-Петербургский политехнический университет Петра Великого, Санкт-Петербург, Россия
Email: unknown2110@gmail.com, kulikov.kirill.g@gmail.com
Поступила в редакцию: 3 июня 2019 г.
Выставление онлайн: 18 февраля 2020 г.
Представлен новый метод, который позволяет анализировать потенциальную энергию электростатического взаимодействия белковых комплексов при точечных заменах аминокислотных остатков с учетом трехмерной структуры комплекса на примере образования димера Nap1-Nap1. Были разработаны карты потенциальной энергии электростатического взаимодействия попарно взятых аминокислотных остатков участвующих белков. Проведен анализ взаимодействующих белков с учетом трехмерной структуры. Ключевые слова: конформация, гидрофобные взаимодействия, ключевые аминокислотные остатки, кластер.
- Valabrega G., Montemurro F., Aglietta M. // Ann Oncol. 2007. Vol. 18. N 6. P. 977-984
- Harding J., Burtness B. // Drugs Today (Barc). 2005. Vol. 41. N 2. P. 107-127
- Рациональная фармакотерапия в онкологии / Под. ред. М.И. Давыдова, В.А. Горбуновой. М.: ЛитТерра, 2017. 880 p
- Zlatanova J., Seebart C., Tomschik M. // FASEB J. 2007. Vol. 21. N 7. P. 1294-1310
- Park Y.J., Luger K. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2006. Vol. 103. N 5. P. 1248-1253
- Wypych G. Handbook of solvents. ChemTec Publishing, 2001. 1680 p
- Рубин А.Б. Биофизика. Т. 1. Теоретическая биофизика. М.: МГУ, 1999. 448 с
- Protein data bank--URL:https://www.rcsb.org/(дата обращения 17.04.2019)
Подсчитывается количество просмотров абстрактов ("html" на диаграммах) и полных версий статей ("pdf"). Просмотры с одинаковых IP-адресов засчитываются, если происходят с интервалом не менее 2-х часов.
Дата начала обработки статистических данных - 27 января 2016 г.