Вышедшие номера
Математическое моделирование образования комплекса белковых молекул с учетом их доменной структуры
Кошлан Т.В.1, Куликов К.Г.2
1Санкт-Петербургский государственный университет, Санкт-Петербург, Россия
2Санкт-Петербургский политехнический университет Петра Великого, Санкт-Петербург, Россия
Email: kulikov.kirill.g@gmail.com
Поступила в редакцию: 21 сентября 2016 г.
Выставление онлайн: 20 марта 2017 г.

Представлена физическая модель взаимодействия белковых молекул и проведен анализ их способности образовывать сложные биологические комплексы, а также изучены их реакционные способности с использованием методов электростатики на примере белков гистонового шаперона Napl и гистонов H2A и H2B. Проанализирована способность белков образовывать устойчивые биологические комплексы с учетом различных участков аминокислотных последовательностей. Проведен анализ способности белковых молекул образовывать соединения путем расчета матриц потенциальной энергии электростатического взаимодействия аминокислотных остатков полипептидной белковой цепи. Для анализа способности белковых молекул образовывать сложные биологические соединения применен метод блочных матриц. DOI: 10.21883/JTF.2017.04.44306.2040
  1. Zlatanova J., Seebart C., Tomschik M. // FASEB J. 2007. Vol. 21. N 7. P. 1294--1310
  2. D'Arcy S., Martin K.W., Panchenko T., Chen X., Bergeron S., Stargell L.A., Black B.E., Luger K. // Mol. Cell. 2013. Vol. 51. N 5. P. 662--677
  3. Andrews A.J., Downing G., Brown K., Park Y.J., Luger K. // J. Biol. Chem. 2008. Vol. 283. N 47. P. 32412--32418
  4. Aguilar-Gurrieri C. // EMBO J. 2016. Vol. 35. N 13. P. 1465--1482
  5. Aguilar-Gurrieri C. // Structural studies of nucleosome assembly. 2013
  6. Dias R., Lindman B. DNA Interactions with Polymers and Surfactants. John Wiley \& Sons, Inc. 2007. P. 135--172
  7. Bowman A., Ward R., Wiechens N., Singh V., El-Mkami H., Norman D.G., Owen-Hughes T. // Mol. Cell. 2011. Vol. 41. N 4. P. 398--408
  8. Березов Т.Т. Биологическая химия. М.: Медицина, 1998
  9. The Universal Protein Resource //http://www.uniprot.org/ (дата обращения 30.07.2016)
  10. Семчиков Ю.Д. Высокомолекулярные соединения. М.: Академия, 2010
  11. Куликов К.Г., Кошлан Т.В. // ЖТФ. 2016. Т. 86. Вып. 10. C. 131--138
  12. Shimoyama S., Nagadoi A., Tachiwana H., Yamada M., Sato M., Kurumizaka H., Nishimura Y., Akashi S. // J. Mass. Spectrom. 2010. Vol. 45. N 8. P. 900--908
  13. Moss T., Cary P.D., Abercrombie B.D., Crane-Robinson C., Bradbury E.M. // Eur. J. Biochem. 1976. Vol. 71. N 2. P. 337--350
  14. Ramaswamy A., Bahar I., Ioshikhes I. // Proteins Structure Function and Bioinformatics. 2004. Vol. 58. N 3. P. 683--696
  15. Park Y.J., Luger K. // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2006. Vol. 103. N 5. P. 1248--1253
  16. Демиденко Е.З. Линейная и нелинейная регрессии. М.: Финансы и статистика, 1981

Подсчитывается количество просмотров абстрактов ("html" на диаграммах) и полных версий статей ("pdf"). Просмотры с одинаковых IP-адресов засчитываются, если происходят с интервалом не менее 2-х часов.

Дата начала обработки статистических данных - 27 января 2016 г.