Вышедшие номера
Модель линейного ингибирования активности фермента в ходе полимеразной цепной реакции
Фёдоров А.А.1, Сочивко Д.Г.2, Варламов Д.А.2, Курочкин В.Е.1
1Институт аналитического приборостроения Российской академии наук, Санкт-Петербург, Россия
2ООО "Синтол", Москва, Россия
Email: f_aa@mail.ru
Поступила в редакцию: 29 декабря 2021 г.
В окончательной редакции: 11 марта 2022 г.
Принята к печати: 11 марта 2022 г.
Выставление онлайн: 15 мая 2022 г.

В настоящее время имеется множество моделей полимеразной цепной реакции, в том числе претендующих на точные количественные оценки кинетики компонентов реакции. При этом отсутствуют модели, позволяющие проводить такие оценки в случаях постановки реакции в условиях, отличающихся от оптимальных. Предложена модель полимеразной цепной реакции, позволяющая описать кинетику ее продуктов в условиях неоптимальной температуры стадии элонгации. Предложено математическое описание работы фермента в неоптимальных условиях, учитывающее ингибирование активности фермента продуктом реакции. Ключевые слова: модель ПЦР, неоптимальные условия ПЦР, ингибирование полимеразы, модель Михаэлиса-Ментен.
  1. О.С. Антонова, Г.Е. Рудницкая, А.Н. Тупик, А.Л. Буляница, А.А. Евстрапов, В.Е. Курочкин. Научное приборостроение, 21 (4), 5 (2011)
  2. D.А. Belov, A.L. Bulyanitsa, N.A. Korneva, A.S. Aldekeeva, Yu.V. Belov. J. Phys. Conf. Ser., 2103 (4), 012057 (2021). DOI: 10.1088/1742-6596/2103/1/012057
  3. С.М. Бикбулатова, Д.А. Чемерис, Ю.М. Никоноров, О.И. Машков, Р.Р. Гарафутдинов, А.В. Чемерис, В.А. Вахитов. Вестник Башкирского ун-та, 17 (1), 59 (2012)
  4. Н.А. Есикова, Н.Н. Гермаш, А.А. Евстрапов. Научное приборостроение, 30 (4), 21 (2020). DOI: 10.18358/np-30-4-i2126
  5. J.L. Gevertz, S.M. Dunn, C.M. Roth. Biotechnol. Bioeng., 92 (3), 346 (2005). DOI: 10.1002/bit.20617
  6. M.V. Smith, C.R. Miller, M. Kohn, N.J. Walker, C.J. Portier. BMC Bioinformatics, 8 (1), 409 (2007). DOI: 10.1186/1471-2105-8-409
  7. K. Marimuthu, C. Jing, R. Chakrabarti. Biophys. J., 107 (7), 1731 (2014). DOI: 10.1016/j.bpj.2014.08.019
  8. А.А. Федоров, Д.Г. Сочивко, Д.А. Варламов, В.Е. Курочкин. ЖТФ, 88 (1), 1478 (2018). DOI: 10.21883/JTF.2018.10.46489.6-18 [A.A. Fedorov, D.G. Sochivko, D.A. Varlamov, V.E. Kurochkin. Tech. Phys., 63 (10), 1430 (2019). DOI: 10.1134/S1063784218100109]
  9. А.А. Федоров, Д.Г. Сочивко, Д.А. Варламов. ЖТФ, 90 (9), 1581 (2020). DOI: 10.21883/JTF.2020.09.49693.422-19 [A.A. Fedorov, D.G. Sochivko, D.A. Varlamov. Tech. Phys., 65 (9), 1516 (2020). DOI: 10.1134/S1063784220090169]
  10. J. Petruska, M.F. Goodman, M.S. Boosalis, L.C. Sowers, C. Cheong, I.Jr. Tinoco. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 85 (17), 6252 (1988). DOI: 10.1073/pnas.85.17.6252
  11. R.K. Saiki, D.H. Gelfand, S. Stoffel, S.J. Scharf, R. Higuchi, G.T. Horn, K.B. Mullis, H.A. Erlich. Sci., 239 (1), 487 (1988). DOI: 10.1126/science.2448875
  12. Э. Корниш-Боуден. Основы ферментативной кинетики (Мир, М., 1979.), с. 280. [Пер. с англ.: A. Cornish-Bowden Principles of Enzyme Rinetics (Academic Press, Butterworth--Heinemann, 1976)]
  13. S. Schnell, C. Mendoza. J. Theor. Biol., 184 (4), 433 (1997). DOI: 10.1006/jtbi.1996.0283
  14. J.A. Brown, Z. Suo. Biochemistry, 48 (11), 7502 (2009). DOI: 10.1021/bi9005336
  15. A. Langer, M. Schraml, R. Strasser, H. Daub, Th. Myers, D. Heindl, U. Rant. Sci. Rep., 15 (51), 12066 (2015). DOI: 10.1038/srep12066
  16. C. Monico, M. Capitanio, G. Belcastro, F. Vanzi, F.S. Pavone. Int. J. Mol. Sci., 14 (2), 3961 (2013). DOI: 10.3390/ijms14023961
  17. D. Daitchman, H.M. Greenblatt, Y. Levy. Nucl. Acids Res., 46 (12), 5935 (2018). DOI: 10.1093/nar/gky436

Подсчитывается количество просмотров абстрактов ("html" на диаграммах) и полных версий статей ("pdf"). Просмотры с одинаковых IP-адресов засчитываются, если происходят с интервалом не менее 2-х часов.

Дата начала обработки статистических данных - 27 января 2016 г.