Вышедшие номера
О молекулярной природе различий в реакции сенсорных нейронов и фибробластов на уабаин
Российский фонд фундаментальных исследований (РФФИ), 18-015-00079
Российская академия наук, Программа фундаментальных научных исследований государственных академий наук на 2013−2020 гг. (ГП-14, раздел 64)
Халисов М.М.1, Пеннияйнен В.А.1, Подзорова С.А.1, Анкудинов А.В.2, Тимощук К.И.1, Крылов Б.В.1
1Институт физиологии им. И.П. Павлова РАН, Санкт-Петербург, Россия
2Физико-технический институт им. А.Ф. Иоффе РАН, Санкт-Петербург, Россия
Email: alexander.ankudinov@mail.ioffe.ru
Поступила в редакцию: 18 сентября 2020 г.
В окончательной редакции: 19 ноября 2020 г.
Принята к печати: 10 декабря 2020 г.
Выставление онлайн: 8 января 2021 г.

Методом атомно-силовой микроскопии в физиологически адекватных условиях исследовали влияние уабаина на механические характеристики первичных сенсорных нейронов и фибробластов 10-12-дневных куриных эмбрионов. Фибробласты экспрессируют только alpha1-изоформу Na,K-АТФазы, а сенсорные нейроны alpha1- и alpha3-изоформы. Было обнаружено, что действие уабаина в концентрации, соответствующей эндогенному значению, приводит к увеличению жесткости мембраны сенсорных нейронов, что обусловлено, по-видимому, активацией не насосной, а трансдукторной функции Na,K-АТФазы. Действие уабаина в эндогенной концентрации не приводило к изменению механических характеристик фибробластов. Полученные результаты позволяют предположить, что эндогенный уабаин модулирует трансдукторную функцию именно alpha3-изоформы Na,K-АТФазы мембраны сенсорных нейронов. Таким образом, метод атомно-силовой микроскопии позволил провести сравнительное исследование внутриклеточных сигнальных каскадов в живых клетках. Ключевые слова: атомно-силовая микроскопия, сенсорные нейроны, фибробласты, уабаин, Na,K-АТФаза.
  1. J.C. Skou. J. Am. Soc. Nephrol., 23 (11), 394 (1957)
  2. J.C. Skou, M. Esmann. J. Bioenerg. Biomembr., 24 (3), 249 (1992). DOI: 10.1007/BF00768846
  3. G. Blanco, R.W. Mercer. Am. J. Physiol., 275 (5), F633 (1998). DOI: 10.1152/ajprenal.1998.275.5.F633
  4. J.H. Kaplan. Annu. Rev. Biochem., 71, 511 (2002). DOI: 10.1146/annurev.biochem.71.102201.141218
  5. E. Silva, P. Soares-da-Silva. Int. Rev. Cell Mol. Biol., 294, 99 (2012). DOI: 10.1016/B978-0-12-394305-7.00002-1
  6. M.V. Clausen, F. Hilbers, H. Poulsen. Front Physiol., 8, 371 (2017). DOI: 10.3389/fphys.2017.00371
  7. P. Kometiani, J. Li, L. Gnudi, B.B. Kahn, A. Askari, Z. Xie. J. Biol. Chem., 273 (24), 15249 (1998). DOI: 10.1074/jbc.273.24.15249
  8. Б.В. Крылов, А.В. Дербенев, С.А. Подзорова, М.И. Людыно, А.В. Кузьмин, Н.Л. Изварина. Физиол. журн., 85 (2), 225 (1999). [B.V. Krylov, A.V. Derbenev, S.A. Podzorova, M. Liudyno, A.V. Kuz'min, N.L. Izvarina. Ross. Fiziol. Zh. Im. I. M. Sechenova, 85 (2), 225 (1999).]
  9. M. Haas, A. Askari, Z. Xie, J. Biol. Chem., 275 (36), 27832 (2000). DOI: 10.1074/jbc.M002951200
  10. J.M. Hamlyn, M.P. Blaustein, S. Bova, D.W. DuCharme, D.W. Harris, F. Mandel, W.R. Mathews, J.H. Ludens. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 88 (14), 6259 (1991). DOI: 10.1073/pnas.88.14.6259
  11. S.J. Khundmiri, M.A. Metzler, M. Ameen, V. Amin, M.J. Rane, N.A. Delamere. Am. J. Physiol. Cell Physiol., 291 (6), C1247 (2006). DOI: 10.1152/ajpcell.00593.2005
  12. V. Buckalew. Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol., 297 (6), H1972 (2009). DOI: 10.1152/ajpheart.01002.2009
  13. X. Cui, Z. Xie. Molecules, 22, 990 (2017). DOI: 10.3390/molecules22060990
  14. M.P. Blaustein. Am. J. Physiol. Cell Physiol., 314 (1), C3 (2018). DOI: 10.1152/ajpcell.00196.2017
  15. J. Li. Na, K-ATPase as a Signaling Transducer (Stockholm, 2007)
  16. E.V. Lopatina, I.L. Yachnev, V.A. Penniyaynen, V.B. Plakhova, S.A. Podzorova, T.N. Shelykh, I.V. Rogachevsky, I.P. Butkevich, V.A. Mikhailenko, A.V. Kipenko, B.V. Krylov. Medicinal Chem., 8 (1), 33 (2012). DOI: 10.2174/157340612799278531
  17. F. Lai, N. Madan, Q. Ye, Q. Duan, Z. Li, S. Wang, S. Si, Z. Xie. J. Biol. Chem., 288 (19), 13295 (2013). DOI: 10.1074/jbc.M113.467381
  18. D. Lichtstein, A. Ilani, H. Rosen, N. Horesh, S.V. Singh, N. Buzaglo, A. Hodes. Int. J. Mol. Sci., 19 (8), 2314 (2018). DOI: 10.3390/ijms19082314
  19. F.K. Khalaf, P. Dube, A. Mohamed, J. Tian, D. Malhotra, S.T. Haller, D.J. Kennedy. Int. J. Mol. Sci., 19 (9), 2576 (2018). DOI: 10.3390/ijms19092576
  20. B.V. Krylov, I.V. Rogachevskii, T.N. Shelykh, V.B. Plakhova. New Non-Opioid Analgesics: Understanding Molecular Mechanisms on the Basis of Patch-Clamp and Quantum-Chemical Studies (Bentham Sci. Publ., Sharjah, 2017). DOI: 10.2174/97816080593001170101
  21. V.A. Penniyaynen, V.B. Plakhova, I.V. Rogachevsky, S.G. Terekhin, S.A. Podzorova, B.V. Krylov. Pathophysiology, 26 (3-4), 245 (2019). DOI: 10.1016/j.pathophys.2019.06.003
  22. Kawamura, J. Guo, Y. Itagaki, C. Bell, Y. Wang, G.T. Jr. Haupert, S. Magil, R.T. Gallagher, N. Berova, K. Nakanishi. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 96 (12), 6654 (1999). DOI: 10.1073/pnas.96.12.6654
  23. J.B. Lingrel, T. Kuntzweiler, J. Biol. Chem., 269 (31), 19659 (1994)
  24. K. Geering. J. Bioenerg Biomembr, 37 (6), 387 (2005). DOI: 10.1007/s10863-005-9476-x
  25. J.L. Brodsky. J. Biol. Chem., 265 (18), 10458 (1990)
  26. R. Holm, M.S. Toustrup-Jensen, A.P. Einholm, V.R. Schack, J.P. Andersen, B. Vilsen. Biochim. Biophys. Acta, 1857 (11), 1807 (2016). DOI: 10.1016/j.bbabio.2016.08.009
  27. M. Mata, G.J. Siegel, V. Hieber, M.W. Beaty, D.J. Fink. Brain Res., 546 (1), 47 (1991). DOI: 10.1016/0006-8993(91)91157-v
  28. D. Romanovsky, A.E. Moseley, R.E. Mrak, M.D. Taylor, M. Dobretsov. J. Comp. Neurol., 500 (6), 1106 (2007). DOI: 10.1002/cne.21218
  29. D. Paul, R.D. Soignier, L. Minor, H. Tau, E. Songu-Mize, H.J. Gould 3rd. J. Neurol. Sci., 340 (1-2), 139 (2014). DOI: 10.1016/j.jns.2014.03.012
  30. A. Mobasheri, J. Avila, I. Cozar-Castellano, M.D. Brownleader, M. Trevan, M.J.O. Francis, J.F. Lamb, P. Martin-Vasallo. Biosci. Reports., 20 (2), 51 (2000). DOI: 10.1023/a:1005580332144
  31. M. Li, D. Dang, L. Liu, N. Xi, Y. Wang. IEEE IEEE Trans Nanobioscience, 16 (6), 523 (2017). DOI: 10.1109/TNB.2017.2714462
  32. X. Deng, F. Xiong, X. Li, B. Xiang, Z. Li, X. Wu, C. Guo, X. Li, Y. Li, G. Li, W. Xiong, Z. Zeng J. Nanobiotechnology, 16 (1), 102 (2018). DOI: 10.1186/s12951-018-0428-0
  33. E. Spedden, C. Staii. Int. J. Mol. Sci., 14 (8), 16124-40 (2013). DOI: 10.3390/ijms140816124
  34. M.M. Khalisov, A.V. Ankudinov, V.A. Penniyaynen, D. Dobrota, B.V. Krylov Acta Physiol. Hung., 102 (2), 125 (2015). DOI: 10.1556/036.102.2015.2.2
  35. M.M. Khalisov, A.V. Ankudinov, V.A. Penniyaynen, T.E. Timoshenko, K.I. Timoshchuk, M.V. Samsonov, V.P. Shirinsky. IOP Conf. Series: Mater. Sci. Eng., 256 (012010), 1 (2017). DOI:10.1088/1757-899X/256/1/012010
  36. T.G. Kuznetsova, M.N. Starodubtseva, N.I. Yegorenkov, S.A. Chizhik, R.I. Zhdanov. Micron, 38 (8), 824 (2007). DOI:10.1016/j.micron.2007.06.011
  37. N. Gavara. A. Microsc. Res. Tech., 80 (1), 75 (2017). DOI: 10.1002/jemt.22776
  38. М.М. Халисов. Aвтореф. канд. дисс. (СПб НИУ ИТМО, СПб, 2018)
  39. К.И. Тимощук. Автореф. канд. дисс. (СПб НИУ ИТМО, СПб, 2019)
  40. М.М. Халисов, В.А. Пеннияйнен, Н.A. Есикова, А.В. Анкудинов, Б.В. Крылов. Письма в ЖТФ, 43 (1), 89 (2017). DOI: 10.21883/PJTF.2017.01.44094.16394 [M.M. Khalisov, V.A. Penniyaynen, B.V. Krylov, A.V. Ankudinov, N.A. Esikova. Tech. Phys. Lett., 43 (1), 85 (2017).]
  41. А.В. Анкудинов, М.М. Халисов, В.А. Пеннияйнен, С.А. Подзорова, К.И. Тимощук, Б.В. Крылов. Письма в ЖТФ, 44 (15), 38 (2018). DOI: 10.21883/PJTF.2018.15.46438.17351 [A.V. Ankudinov, M.M. Khalisov, V.A. Penniyaynen, S.A. Podzorova, K.I. Timoshchuk, B.V. Krylov. Tech. Phys. Lett., 44 (15), 38 (2018).]
  42. I. Sneddon. INT. J. Eng. Sci., 3, 47 (1965). DOI: 10.1016/0020-7225(65)90019-4
  43. D. Nevcas, P. Klapetek. Cent. Eur. J. Phys., 10 (1), 181 (2012)
  44. G. Pigino, Y. Song, L.L. Kirkpatrick, S.T. Brady. In: Basic Neurochemistry: Principles of Molecular, Cellular and Medical Neurobiology, edition: 8th, ed. by S.T. Brady, G.J. Siegel, R.W. Albers, D.L. Price (Academic Press, English, 2012), p. 109
  45. M. Dobretsov, S.L. Hastings, J.R. Stimers. Neuroscience, 93, 723 (1999). DOI: 10.1016/s0306-4522(99)00122-0
  46. A. Parekh, A.J. Campbell, L. Djouhri, X. Fang, S. McMullan, C. Berry, C. Acosta, S.N. Lawson. J. Physiol., 588 (Pt 21), 4131 (2010). DOI: 10.1113/jphysiol.2010.196386
  47. I.J. Edwards, G. Bruce, C. Lawrenson, L. Howe, S.J. Clapcote, S.A. Deuchars, J. Deuchars. J. Neurosci., 33 (24), 9913 (2013). DOI: 10.1523/JNEUROSCI.5584-12.2013
  48. W.J. O'Brien, J.B. Lingrel, E.T. Wallick. Arch. Biochem. Biophys., 310 (1), 32 (1994). DOI: 10.1006/abbi.1994.1136
  49. B. Fabry, G.N. Maksym, J.P. Butler, M. Glogauer, D. Navajas, N.A. Taback, E.J. Millet, J.J. Fredberg. Phys. Rev. E, 68, 041914-1--18 (2003). DOI: 10.1103/PhysRevE.68.041914
  50. E. Moeendarbary, A. R. Harris. Wiley Interdiscip Rev. Syst. Biol. Med., 6 (5), 371 (2014). DOI: 10.1002/wsbm.1275
  51. К.И. Тимощук, М.М. Халисов, В.А. Пеннияйнен, Б.В. Крылов, А.В. Анкудинов. Письма в ЖТФ, 45 (18), 44 (2019). DOI: 10.21883/PJTF.2019.18.48238.17878 [K.I. Timoshchuk, M.M. Khalisov, V.A. Penniyaynen B.V. Krylov, A.V. Ankudinov. Tech. Phys. Lett., 45 (9), 947 (2019).] DOI:10.1134/S1063785019090293
  52. М.М. Халисов, В.А. Пеннияйнен, С.А. Подзорова, К.И. Тимощук, А.В. Анкудинов, Б.В. Крылов. ЖТФ, 90 (11), 1938 (2020). DOI: 10.21883/JTF.2020.11.49987.118-20
  53. M.N. Uddin, D. Horvat, S.S. Glaser, B.M. Mitchell, J.B. Puschett. J. Biol. Chem., 283, 17946 (2008). DOI: 10.1074/jbc.m800958200
  54. L.E.M. Quintas, S.V. Pierre, L. Liu, Y. Bai, X. Liu, Z.J. Xie. J. Mol Cell Cardiol., 49 (3), 525 (2010). DOI: 10.1016/j.yjmcc.2010.04.015
  55. M. Akashi, A.H. Loussararian, D.C. Adelman, M. Saito, H.P. Koeffler. J. Clin. Invest., 85, 121 (1990). DOI: 10.1172/jci114401
  56. A. Askari. Pharmacol. Res. Perspect., 7 (4), e00505 (2019). DOI: 10.1002/prp2.505

Подсчитывается количество просмотров абстрактов ("html" на диаграммах) и полных версий статей ("pdf"). Просмотры с одинаковых IP-адресов засчитываются, если происходят с интервалом не менее 2-х часов.

Дата начала обработки статистических данных - 27 января 2016 г.