Вышедшие номера
Home » Журнал технической физики » Год 2020, выпуск 7 » Статья стр. 1213
<<<>>>
Анализ электростатического взаимодействия димерных комплексов. I. Метод подбора ингибиторов к производным белка АРР
DOI: 10.21883/JTF.2020.07.49459.427-19
Переводная версия: 10.1134/S1063784220070087
Кошлан Т.В. 1, Куликов К.Г. 2
1Санкт-Петербургский государственный университет, Санкт-Петербург, Россия
2Санкт-Петербургский политехнический университет Петра Великого, Санкт-Петербург, Россия
Email: unknown2110@gmail.com, kulikov.kirill.g@gmail.com
Поступила в редакцию: 27 декабря 2019 г.
В окончательной редакции: 27 декабря 2019 г.
Принята к печати: 24 января 2020 г.
Выставление онлайн: 7 апреля 2020 г.
PDF версия
Представлен оригинальный метод, позволяющий получить качественную оценку способности амилоидных пептидов образовывать высокомолекулярные структуры, решать проблему стабильности амилоидных димерных комплексов при помощи введенных величин: логарифм числа обусловленности матрицы потенциальной энергии попарного электростатического взаимодействия между аминокислотными остатками и дифференциальной энтропии для случая многомерного нормального распределения, что позволило определить образование структур более высокого порядка: олигомеров, протофибрилл, фибрилл по мере достижения состояния стабильности. Таким образом, основным направлением в блокировании формирования амилоидов при образовании ими высокомолекулярных структур является обеспечение достижения амилоидами стабильного состояния на уровне димерных комплексов. Ключевые слова: болезнь Альцгеймера, амилоиды, ключевые аминокислотные остатки, дифференциальная энтропия, число обусловленности.
  1. Nasica-Labouze J., Nguyen P.H., Sterpone F., Berthoumieu O., Buchete N.V., Cotй S., De Simone A., Doig A.J., Faller P., Garcia A., Laio A., Li M.S., Melchionna S., Mousseau N., Mu Y., Paravastu A., Pasquali S., Rosenman D., Strodel B., Tarus B., Viles J.H., Zhang T., Wang C., Derreumaux P. // Chem. Rev. 2015. Vol. 115. N 9. P. 3518--3563
  2. Кумар Винай, Аббас Абуль К., Нельсон Фаусто, Джон К. Астер. Основы патологии заболеваний по Роббинсу и Котрану в 3-х томах. Т. 3. М.: Логосфера, 2016. 500 с
  3. Kang J., Lemaire H.G., Unterbeck A., Salbaum J.M., Masters C.L., Grzeschik K.H., Multhaup G., Beyreuther K., Muller-Hill B. // Nature. 1987. Vol. 325. N 6106. P. 733--736
  4. Glenner G.G., Wong C.W. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1984. Vol. 120. N 3. P. 885--890
  5. Hardy J., Allsop D. // Trends. Pharmacol. Sci. 1991. Vol. 12. N 10. P. 383--388
  6. Selkoe D., Hardy J. // EMBO Mol. Med. 2016. Vol. 8. N 6. P. 595--608
  7. Кулеш A.A., Дробаха В.Е., Шестаков В.В. // Неврология, нейропсихиатрия, психосоматика. 2018. Т. 10. N 3. С. 4--11.
  8. Koshlan T.V., Kulikov K.G. Mathematical Modeling of Protein Complexes. Springer-Nature, 2018. 367 p
  9. Кошлан Т.В., Куликов К.Г. // ЖТФ. 2018. Т. 88. Вып. 8. С. 1137--1149
  10. Кошлан Т.В., Куликов К.Г. // ЖТФ. 2018. Т. 88. Вып. 8. С. 1150--1159
  11. Тырсин А.Н., Соколова И.С. // Мат. модел. 2012. Т. 24. N 1. С. 88--102
  12. Protein data bank-URL:https://www.rcsb.org/(дата обращения 6.12.2019)
  13. Tian Qiu, Qian Liu, Yong-Xiang Chen, Yu-Fen Zhao, Yan-Mei Li // Special Issue: 13th Chinese International Peptide Symposium. 2015. Vol. 21. N 7. P. 522--529
  14. Kaden D., Harmeier A., Weise C., Munter L.M., Althoff V., Rost B.R., Hildebrand P.W., Schmitz D., Schaefer M., Lurz R., Skodda S., Yamamoto R., Arlt S., Finckh U., Multhaup G. // EMBO Mol. Med. 2012. Vol. 4. N 7. P. 647--659
  15. Murakami K., Irie K., Morimoto A., Ohigashi H., Shindo M., Nagao M., Shimizu T., Shirasawa T. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2002. Vol. 294. N 1. P. 5--10
  16. Meinhardt J., Tartaglia G.G., Pawar A., Christopeit T., Hortschansky P., Schroeckh V., Dobson C.M., Vendruscolo M., Fandrich M. // Protein Sci. 2007. Vol. 16. N 6. P. 1214--1222
  17. Huet A., Derreumaux P. // Biophys. J. 2006. Vol. 91. N 10. P. 3829--3840
  18. Nilsberth C., Westlind-Danielsson A., Eckman C.B., Condron M.M., Axelman K., Forsell C., Stenh C., Luthman J., Teplow D.B., Younkin S.G., Naslund J., Lannfelt L. // Nat. Neurosci. 2001. Vol. 4. N 9. P. 887--893
  19. Owen M.C., Gnutt D., Gao M., Wдrmlдnder S.K.T.S., Jarvet J., Grдslund A., Winter R., Ebbinghaus S., Strodel B. // Chem. Soc. Rev. 2019. Vol. 48. N 14. P. 3946--3996
  20. Yang X., Meisl G., Frohm B., Thulin E., Knowles T.P.J., Linse S. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2018. Vol. 115. N 26. P. E5849--E5858
  21. Fossati S., Cam J., Meyerson J., Mezhericher E., Romero I.A., Couraud P.O., Weksler B.B., Ghiso J., Rostagno A. // FASEB J. 2010. Vol. 24. N 1. P. 229--241
  22. Schulte E.C., Fukumori A., Mollenhauer B., Hor H., Arzberger T., Perneczky R., Kurz A. // Eur. J. Hum Genet. 2015. Vol. 23. N 10. P. 1328--1333
  23. APP|ALZFORUM-URL:https://www.alzforum.org/mutations/ app (дата обращения 6.12.2019)

Подсчитывается количество просмотров абстрактов ("html" на диаграммах) и полных версий статей ("pdf"). Просмотры с одинаковых IP-адресов засчитываются, если происходят с интервалом не менее 2-х часов.

Дата начала обработки статистических данных - 27 января 2016 г.

Учредители

Издатель

© 2024 Физико-технический институт им. А.Ф. Иоффе Российской академии наук
Powered by webapplicationthemes.com - High quality HTML Theme