Вышедшие номера
Анализ электростатического взаимодействия димерных комплексов. I. Метод подбора ингибиторов к производным белка АРР
Переводная версия: 10.1134/S1063784220070087
Кошлан Т.В. 1, Куликов К.Г. 2
1Санкт-Петербургский государственный университет, Санкт-Петербург, Россия
2Санкт-Петербургский политехнический университет Петра Великого, Санкт-Петербург, Россия
Email: unknown2110@gmail.com, kulikov.kirill.g@gmail.com
Поступила в редакцию: 27 декабря 2019 г.
В окончательной редакции: 27 декабря 2019 г.
Принята к печати: 24 января 2020 г.
Выставление онлайн: 7 апреля 2020 г.

Представлен оригинальный метод, позволяющий получить качественную оценку способности амилоидных пептидов образовывать высокомолекулярные структуры, решать проблему стабильности амилоидных димерных комплексов при помощи введенных величин: логарифм числа обусловленности матрицы потенциальной энергии попарного электростатического взаимодействия между аминокислотными остатками и дифференциальной энтропии для случая многомерного нормального распределения, что позволило определить образование структур более высокого порядка: олигомеров, протофибрилл, фибрилл по мере достижения состояния стабильности. Таким образом, основным направлением в блокировании формирования амилоидов при образовании ими высокомолекулярных структур является обеспечение достижения амилоидами стабильного состояния на уровне димерных комплексов. Ключевые слова: болезнь Альцгеймера, амилоиды, ключевые аминокислотные остатки, дифференциальная энтропия, число обусловленности.