Вышедшие номера
Home » Оптика и спектроскопия » Год 2021, выпуск 6 » Статья стр. 717
<<<>>>
Спектральные проявления молекулярных механизмов образования наночастиц сульфида серебра методом бактериального синтеза
DOI: 10.21883/OS.2021.06.50982.1k-21
Пластун И.Л.1, Захаров А.А.1, Наумов А.А.1, Жулидин П.А.1, Филин П.Д.1
1Саратовский государственный технический университет имени Гагарина Ю.А., Саратов, Россия
Email: inna_pls@mail.ru
Поступила в редакцию: 5 января 2021 г.
В окончательной редакции: 12 февраля 2021 г.
Принята к печати: 26 февраля 2021 г.
Выставление онлайн: 26 марта 2021 г.
PDF версия
Одним из перспективных для биофотоники и медицины материалов, используемых для диагностики и таргетной терапии онкологических заболеваний, являются наночастицы сульфида серебра. Спектральные проявления молекулярных механизмов взаимодействия белковых структур с солями металлов в ходе бактериального синтеза этих наночастиц исследованы с помощью молекулярного моделирования методами теории функционала плотности. Особенностью получения наночастиц сульфида серебра методом биосинтеза с помощью бактерий Bacillus subtilis 168 является то, что единственным белком, участвующим в процессе синтеза и адсорбирующимся на поверхности частиц, является белок флагеллин. В качестве исследуемых объектов рассматривались соли - нитрат серебра и тиосульфат натрия, участвующие в процессе синтеза, а также нестандартная аминокислота метиллизин, входящая в состав флагеллина. Моделирование проводилось на основе расчета образующихся молекулярных структур и их ИК спектров при помощи программного комплекса Gaussian 09. В ходе анализа параметров образующихся водородных связей было обнаружено, что метиллизин образует достаточно устойчивые молекулярные комплексы с нитратом серебра и тиосульфатом натрия. Это говорит о существенной роли метиллизина в образовании биогенных наночастиц сульфида серебра и проясняет механизм его функционирования в составе флагеллина. Ключевые слова: ИК спектры, наночастицы, биосинтез, сульфид серебра, флагеллин, метиллизин, молекулярное моделирование, водородные связи, теория функционала плотности.
  1. Деев С.М., Лебеденко Е.Н. //Молекулярная биология. 2017. Т. 51. N 6. С. 907. doi 10.7868/S0026898417060040
  2. Бражник К.И., Барышникова М.А., Соколова З.А., Набиев И.Р., Суханова А.В. // Российский биотерапевтический журн. 2013. Т. 12. N 3. С. 12
  3. Dolez P.I. Nanomaterials. Definition, Classification and Application in Nanoengineering: Global Approaches to Health and Safety Issues. Amsterdam: Elsevier, 2015. P. 3
  4. Bouccara S., Sitbon G., Fragola A., Lorette V., Lequeny N., Pons T. // Current Opinion in Biotechnology. 2015. V. 34. P. 65. doi 10.1016/j.copbio.2014.11.018
  5. Билан Р.С., Бражник К.И., Шамс П., Бати Д., Набиев И.Р., Суханова А.В. // Российский биотерапевтический журн. 2014. Т. 14. N 4. С. 11
  6. Журавлева О.А., Воейкова Т.А., Кедик С.А., Грицкова И.А., Гусев С.А., Ретивов В.М., Кожухова Е.И., Дебабов В.Г. // Тонкие химические технологии. 2019. Т. 14. N 3. С. 50. doi 10.32362/2410-6593-2019-14-3-50-59
  7. Воейкова Т.А., Журавлева О.А., Булушова Н.В., Вейко В.П., Исмагулова Т.Т., Лупанова Т.Н., Шайтан К.В., Дебабов В.Г. // Молекулярная генетика, микробиология, вирусология. 2017. Т. 35. N 4. С. 151. doi 10.18821/0208-0613-2017-35-4-151-156
  8. Метлина А.Л. //Успехи биологической химии. 2001. Т. 41. С. 229
  9. RCSB Protein Data Bank. [Электронный ресурс] Режим доступа: https://www.rcsb.org/3d-view/6GOW doi 10.2210/pdb6GOW/pdb
  10. Delange R.J., Chang J.Y., Shaper J.H., Glaser A.N. // J. Biological Chemistry. 1976. V. 251. N 3. P. 705
  11. Leninger A.L. Principles of Biochemistry. Published by Worth Publishers, Inc. 1982; Ленинджер А. Основы биохимии: в 3-х т. Т. 1. Пер. с англ. М.: Мир, 1985. 367 с
  12. Plastun I.L., Bokarev A.N., Zakharov A.A., Naumov A.A. // Fullerenes, Nanotubes and Carbon Nanostructures. 2020. V. 28. N 3. Р.1 83. doi 10.1080/1536383X.2019.1686618
  13. Kohn W. // Rev. Mod. Phys. 1999. V. 71. N 5. P. 1253; Кон В. // Успехи физ. наук. 2002. Т. 172. N 3. С. 336. doi 10.1103/RevModPhys.71.1253
  14. Becke A.D. // J. Chem. Phys. 1993. V. 98. N 7. P. 5648. doi 10.1063/1.464913
  15. Frisch M.J., Trucks G.W., Cheeseman J.R., Scalmani G., Caricato M., Hratchian H.P., Li X., Barone V., Bloino J., Zheng G. et al. Gaussian 09, Revision A.02. Wallingford CT: Gaussian Inc., 2009
  16. Chiodo S., Russo N., Sicilia E. // J. Chem. Phys. 2006. V. 125. N 10. P. 104107. doi 10.1063/1.2345197
  17. Электронный ресурс. Режим доступа: https://spectrabase. com/spectrum/7ROZTVrsbdM
  18. Электронный ресурс. Режим доступа: https://spectrabase. com/spectrum/8u9s5tkSShZ
  19. Rogachev A.A., Yarmolenko M.A., Rogachou A.V., Tapalski D.V., Liu X., Gorbachev D.L. // RSC Advances. 2013. V. 3. P. 11226. doi 10.1039/c3ra23284k
  20. Электронный ресурс. Режим доступа: https://spectrabase. com/spectrum/7kr7mSoNW0L
  21. Carneiro J., Doll-Boscardin P.M., Fiorin B.C., Nadal J.M., Farago P.V., de Paula J.P. // Brazilian J. Pharmaceutical Sciences. 2016. V. 52. N 4. P. 645. doi 10.1590/S1984-82502016000400008
  22. Бабков Л.М., Пучковская Г.А., Макаренко С.П., Гаврилко Т.А. ИК спектроскопия молекулярных кристаллов с водородными связями. Киев: Наукова думка, 1989. 160 с
  23. Jeffrey G.A. An Introduction to Hydrogen Bonding. NY.: Oxford University press, 1997. 303 p
  24. Стид Дж.В., Этвуд Дж.Л. Супрамолекулярная химия. Т. 1. М.: Академкнига, 2007. 479 с

Подсчитывается количество просмотров абстрактов ("html" на диаграммах) и полных версий статей ("pdf"). Просмотры с одинаковых IP-адресов засчитываются, если происходят с интервалом не менее 2-х часов.

Дата начала обработки статистических данных - 27 января 2016 г.

Учредители

Издатель

© 2025 Физико-технический институт им. А.Ф. Иоффе Российской академии наук
Powered by webapplicationthemes.com - High quality HTML Theme