Вышедшие номера
Спектральные проявления молекулярных механизмов образования наночастиц сульфида серебра методом бактериального синтеза
Пластун И.Л.1, Захаров А.А.1, Наумов А.А.1, Жулидин П.А.1, Филин П.Д.1
1Саратовский государственный технический университет им. Ю.А. Гагарина, Саратов, Россия
Email: inna_pls@mail.ru
Поступила в редакцию: 5 января 2021 г.
В окончательной редакции: 12 февраля 2021 г.
Принята к печати: 26 февраля 2021 г.
Выставление онлайн: 26 марта 2021 г.

Одним из перспективных для биофотоники и медицины материалов, используемых для диагностики и таргетной терапии онкологических заболеваний, являются наночастицы сульфида серебра. Спектральные проявления молекулярных механизмов взаимодействия белковых структур с солями металлов в ходе бактериального синтеза этих наночастиц исследованы с помощью молекулярного моделирования методами теории функционала плотности. Особенностью получения наночастиц сульфида серебра методом биосинтеза с помощью бактерий Bacillus subtilis 168 является то, что единственным белком, участвующим в процессе синтеза и адсорбирующимся на поверхности частиц, является белок флагеллин. В качестве исследуемых объектов рассматривались соли - нитрат серебра и тиосульфат натрия, участвующие в процессе синтеза, а также нестандартная аминокислота метиллизин, входящая в состав флагеллина. Моделирование проводилось на основе расчета образующихся молекулярных структур и их ИК спектров при помощи программного комплекса Gaussian 09. В ходе анализа параметров образующихся водородных связей было обнаружено, что метиллизин образует достаточно устойчивые молекулярные комплексы с нитратом серебра и тиосульфатом натрия. Это говорит о существенной роли метиллизина в образовании биогенных наночастиц сульфида серебра и проясняет механизм его функционирования в составе флагеллина. Ключевые слова: ИК спектры, наночастицы, биосинтез, сульфид серебра, флагеллин, метиллизин, молекулярное моделирование, водородные связи, теория функционала плотности.
  1. Деев С.М., Лебеденко Е.Н. //Молекулярная биология. 2017. Т. 51. N 6. С. 907. doi 10.7868/S0026898417060040
  2. Бражник К.И., Барышникова М.А., Соколова З.А., Набиев И.Р., Суханова А.В. // Российский биотерапевтический журн. 2013. Т. 12. N 3. С. 12
  3. Dolez P.I. Nanomaterials. Definition, classification and application in Nanoengineering: global approaches to health and safety issues. Amsterdam: Elsevier, 2015. P. 3
  4. Bouccara S., Sitbon G., Fragola A., Lorette V., Lequeny N., Pons T. // Current Opinion in Biotechnology. 2015. V. 34. P. 65. doi 10.1016/j.copbio.2014.11.018
  5. Билан Р.С., Бражник К.И., Шамс П., Бати Д., Набиев И.Р., Суханова А.В. // Российский биотерапевтический журн. 2014. Т. 14. N 4. С. 11
  6. Журавлева О.А., Воейкова Т.А., Кедик С.А., Грицкова И.А., Гусев С.А., Ретивов В.М., Кожухова Е.И., Дебабов В.Г. // Тонкие химические технологии. 2019. Т. 14. N 3. С. 50. doi 10.32362/2410-6593-2019-14-3-50-59
  7. Воейкова Т.А., Журавлева О.А., Булушова Н.В., Вейко В.П., Исмагулова Т.Т., Лупанова Т.Н., Шайтан К.В., Дебабов В.Г. // Молекулярная генетика, микробиология, вирусология. 2017. Т. 35. N 4. С. 151. doi 10.18821/0208-0613-2017-35-4-151-156
  8. Метлина А.Л. //Успехи биологической химии. 2001. Т. 41. С. 229
  9. RCSB Protein Data Bank. [Электронный ресурс] Режим доступа: https://www.rcsb.org/3d-view/6GOW doi 10.2210/pdb6GOW/pdb
  10. Delange R.J., Chang J.Y., Shaper J.H., Glaser A.N. // J. Biological Chemistry. 1976. V. 251. N 3. P. 705
  11. Leninger A.L. Principles of biochemistry. Published by Worth Publishers, Inc. 1982; Ленинджер А. Основы биохимии: в 3-х т. Т. 1. Пер. с англ. М.: Мир, 1985. 367 с
  12. Plastun I.L., Bokarev A.N., Zakharov A.A., Naumov A.A. // Fullerenes, Nanotubes and Carbon Nanostructures. 2020. V. 28. N 3. Р.1 83. doi 10.1080/1536383X.2019.1686618
  13. Kohn W. // Rev. Mod. Phys. 1999. V. 71. N 5. P. 1253; Кон В. // Успехи физ. наук. 2002. Т. 172. N 3. С. 336. doi 10.1103/RevModPhys.71.1253
  14. Becke A.D. // J. Chem. Phys. 1993. V. 98. N 7. P. 5648. doi 10.1063/1.464913
  15. Frisch M.J., Trucks G.W., Cheeseman J.R., Scalmani G., Caricato M., Hratchian H.P., Li X., Barone V., Bloino J., Zheng G. et al. Gaussian 09, Revision A.02. Wallingford CT: Gaussian Inc., 2009
  16. Chiodo S., Russo N., Sicilia E. // J. Chem. Phys.. 2006. V. 125. N 10. P. 104107. doi 10.1063/1.2345197
  17. Электронный ресурс. Режим доступа: https://spectrabase. com/spectrum/7ROZTVrsbdM
  18. Электронный ресурс. Режим доступа: https://spectrabase. com/spectrum/8u9s5tkSShZ
  19. Rogachev A.A., Yarmolenko M.A., Rogachou A.V., Tapalski D.V., Liu X., Gorbachev D.L. // RSC Advances. 2013. V. 3. P. 11226. doi 10.1039/c3ra23284k
  20. Электронный ресурс. Режим доступа: https://spectrabase. com/spectrum/7kr7mSoNW0L
  21. Carneiro J., Doll-Boscardin P.M., Fiorin B.C., Nadal J.M., Farago P.V., de Paula J.P. // Brazilian J. Pharmaceutical Sciences. 2016. V. 52. N 4. P. 645. doi 10.1590/S1984-82502016000400008
  22. Бабков Л.М., Пучковская Г.А., Макаренко С.П., Гаврилко Т.А. ИК спектроскопия молекулярных кристаллов с водородными связями. Киев: Наукова думка, 1989. 160 с
  23. Jeffrey G.A. An introduction to hydrogen bonding. NY.: Oxford University press, 1997. 303 p
  24. Стид Дж.В., Этвуд Дж.Л. Супрамолекулярная химия. Т. 1. М.: Академкнига, 2007. 479 с

Подсчитывается количество просмотров абстрактов ("html" на диаграммах) и полных версий статей ("pdf"). Просмотры с одинаковых IP-адресов засчитываются, если происходят с интервалом не менее 2-х часов.

Дата начала обработки статистических данных - 27 января 2016 г.