Вышедшие номера
Home » Оптика и спектроскопия » Год 2023, выпуск 1 » Статья стр. 123
<<<
Применение спектральных методов для исследования родопсина --- рецептора, сопряженного с G-белком. III. Эффект осмотического давления
DOI: 10.21883/OS.2023.01.54549.4261-22
Переводная версия: 10.21883/EOS.2023.01.55528.4261-22
The U.S. National Science Foundation, CHE 1904125
The U.S. National Science Foundation, MCB 1817862
The U.S. National Institutes of Health, EY012049
The U.S. National Institutes of Health, EY026041
Saint-Petersburg State University, Russia, 51142660
The Russian Foundation for Basic Research, 16-04-00494A
Струц А.В.1,2,3, Бармасов А.В.1,2, Brown M.F.3
1Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет, Санкт-Петербург, Россия
2Санкт-Петербургский государственный университет, Санкт-Петербург, Россия
3University of Arizona, Tucson, USA
Email: struts@arizona.edu
Поступила в редакцию: 28 октября 2022 г.
В окончательной редакции: 6 января 2023 г.
Принята к печати: 9 января 2023 г.
Выставление онлайн: 26 января 2023 г.
PDF версия
Обобщены результаты исследований рецептора, сопряженного с G-белком, родопсина с использованием осмотического давления. Несмотря на установленное присутствие небольшого количества структурной воды в этих рецепторах, влияние объемного растворителя (воды) на их функционирование остается малоизученным. Исследования с применением осмотического давления позволили получить уникальные данные о роли воды в активации родопсина. Обнаружено, что осмолиты в зависимости от их молекулярного веса сдвигают равновесие в сторону либо активного (низкомолекулярные осмолиты), либо неактивного состояния (высокомолекулярные). Экспериментально показано, что примерно 80 молекул воды попадают в родопсин при его активации. Это является необходимым условием активации, и в случае блокирования входа воды в белок, например, высокомолекулярными осмолитами или дегидратацией рецептор не переходит в активное состояние. Полученные результаты позволяют предложить новую модель активации рецепторов, сопряженных с G-белком, в которой протеин набухает и частично разворачивается при переходе в активное состояние. Таким образом, вода действует как мощный модулятор функционирования родопсино-подобных белков. Ключевые слова: мембраны, оптическая спектроскопия, рецепторы, сопряжённые с G-белком, родопсин, сигнальная трансдукция.
  1. А.В. Струц, А.В. Бармасов, M.F. Brown. Опт. и спектр., 118, 742 (2015). DOI: 10.7868/S0030403415050244
  2. А.В. Струц, А.В. Бармасов, M.F. Brown. Опт. и спектр., 120, 298 (2016). DOI: 10.7868/S0030403416010207
  3. N.R. Latorraca, A.J. Venkatakrishnan, R.O. Dror. Chem. Rev., 117, 139 (2017). DOI: 10.1021/acs.chemrev.6b00177
  4. D. Hilger, M. Masureel, B.K. Kobilka. Nat. Struct. Mol. Biol., 25, 4 (2018). DOI: 10.1038/s41594-017-0011-7
  5. W.I. Weis, B.K. Kobilka. Annu. Rev. Biochem., 89, 897 (2018). DOI: 10.1146/annurev-biochem-060614-033910
  6. A.J. Venkatakrishnan, A.K. Ma, R. Fonseca, N.R. Latorraca, B. Kelly, R.M. Betz, R.O. Dror. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 116, 3288 (2019). DOI: 10.1073/pnas.1809251116
  7. H.-W. Choe, Y.J. Kim, J.H. Park, T. Morizumi, E.F. Pai, N. Kraub, O.P. Ernst. Nature, 471, 651 (2011). DOI: 10.1038/nature09789
  8. S.G.F. Rasmussen, H.-J. Choi, J.J. Fung, E. Pardon, P. Casarosa, P.S. Chae, B.K. Kobilka. Nature, 469, 175 (2011). DOI: 10.1038/nature09648
  9. Y. Kang, X.E. Zhou, X. Gao, Y. He, W. Liu, A. Ishchenko, H.E. Xu. Nature, 523, 561 (2015). DOI: 10.1038/nature14656
  10. U.R. Shrestha, S.M.D.C. Perera, D. Bhowmik, U. Chawla, E. Mamontov, M.F. Brown, X.-Q. Chu. J. Phys. Chem. Lett., 7, 4130 (2016). DOI: 10.1021/acs.jpclett.6b01632
  11. S.M.D.C. Perera, U. Chawla, U.R. Shrestha, D. Bhowmik, A.V. Struts, S. Qian, M.F. Brown. J. Phys. Chem. Lett., 9, 7064 (2018). DOI: 10.1021/acs.jpclett.8b03048
  12. N. Leioatts, B.M. Mertz, K. Marti nez-Mayorga, T.D. Romo, M.C. Pitman, S.E. Feller et al. Biochemistry, 53, 376 (2014). DOI: 10.1021/bi4013947
  13. L.A. Salas-Estrada, N. Leioatts, T.D. Romo, A. Grossfield. Biophys. J., 114, 355 (2018). DOI: 10.1016/j.bpj.2017.11.021
  14. E. Malmerberg, P.H.M. Bovee-Geurts, G. Katona, X. Deupi, D. Arnlund, C. Wickstrand, R. Neutze, Sci. Signal., 8, ra26 (2015). DOI: 10.1126/scisignal.2005646
  15. E. Zaitseva, M.F. Brown, R. Vogel. J. Am. Chem. Soc., 132, 4815 (2010). DOI: 10.1021/ja910317a
  16. B. Knierim, K.P. Hofmann, O.P. Ernst, W.L. Hubbell. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 104, 20290 (2007). DOI: 10.1073/pnas.0710393104
  17. M. Mahalingam, K. Marti nez-Mayorga, M.F. Brown, R. Vogel. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 105, 17795 (2008). DOI: 10.1073/pnas.0804541105
  18. C. Altenbach, A.K. Kusnetzow, O.P. Ernst, K.P. Hofmann, W.L. Hubbell. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 105, 7439 (2008). DOI: 10.1073/pnas.0802515105
  19. O. Soubias, K. Gawrisch. Biochim. Biophys. Acta, 1818, 234 (2012). DOI: 10.1016/j.bbamem.2011.08.034
  20. M.F. Brown. Annu. Rev. Biophys., 46, 379 (2017). DOI: 10.1146/annurev-biophys-070816-033843
  21. S.D.E. Fried, J.W. Lewis, I. Szundi, K. Martinez-Mayorga, M. Mahalingam, R. Vogel, M.F. Brown. Biophys. J., 120, 440 (2021). DOI: 10.1016/j.bpj.2020.11.007
  22. Z. Salamon, Y. Wang, M.F. Brown, H.A. Macleod, G. Tollin. Biochemistry, 33, 13706 (1994). DOI: 10.1021/bi00250a022
  23. Z. Salamon, M.F. Brown, G. Tollin. Trends Biochem. Sci., 24, 213 (1999). DOI: 10.1016/S0968-0004(99)01394-8
  24. M.F. Colombo, D.C. Rau, V.A. Parsegian. Science, 256, 655 (1992). DOI: 10.1126/science.1585178
  25. C. Reid, R.P. Rand. Biophys. J., 72, 1022 (1997). DOI: 10.1016/S0006-3495(97)78754-X
  26. G.D. Dzingeleski, R. Wolfenden. Biochemistry, 32, 9143 (1993). DOI: 10.1021/bi00086a020
  27. J. Zimmerberg, F. Benzanilla, V.A. Parsegian. Biophys. J., 57, 1049 (1990). DOI: 10.1016/S0006-3495(90)82623-0
  28. I. Vodanoy, S.M. Bezrukov, V.A. Parsegian. Biophys. J., 65, 2097 (1993). DOI: 10.1016/S0006-3495(93)81245-1
  29. M.D. Rayner, J.G. Starkus, P.C. Ruben, D.A. Alicata. Biophys. J., 61, 96 (1992). DOI: 10.1016/S0006-3495(92)81819-2
  30. J.A. Kornblatt, G. Hui Bon Hoa. Biochemistry, 29, 9370 (1990). DOI: 10.1021/bi00492a010
  31. J.Y.A. Lehtonen, K.J. Kinnunen. Biophys. J., 66, 1981 (1994). DOI: 10.1016/s0006-3495(94)80991-9
  32. K.J. Mallikarjunaiah, A. Leftin, J.J. Kinnun, M.J. Justice, A.L. Rogozea, H.I. Petrache, M.F. Brown. Biophys. J., 100, 98 (2011). DOI: 10.1016/j.bpj.2010.11.010
  33. T.R. Molugu, S. Lee, M.F. Brown. Chem. Rev., 117, 12087 (2017). DOI: 10.1021/acs.chemrev.6b00619
  34. T. McCown, E. Evans, S. Diehl, H.C. Wiles. Biochemistry, 20, 3134 (1981). DOI: 10.1021/bi00514a023
  35. D.C. Mitchell, B.J. Litman. Biochemistry, 38, 7617 (1999). DOI: 10.1021/bi990634m
  36. M. Straume, D.C. Mitchell, J.L. Miller, B.J. Litman. Biochemistry, 29, 9135 (1990). DOI: 10.1021/bi00491a006
  37. V.A. Parsegian, R.P. Rand, D.C. Rau. Meth. Enzymol., 259, 43 (1995). DOI: 10.1016/0076-6879(95)59039-0
  38. M. Straume, B.J. Litman. Biochemistry, 26, 5113 (1987). DOI: 10.1021/bi00390a033
  39. B.J. Litman, D.C. Mitchell. Biomembranes, Ed. by A. Lee (Jai Press, Greenwich, CT, 1996). V. 2A. P. 1-32
  40. U. Chawla, S.M.D.C. Perera, S.D.E. Fried, A.R. Eitel, B. Mertz, N. Weerasinghe, M.F. Brown. Angew. Chem. Int. Ed., 60, 2288 (2021). DOI: 10.1002/anie.202003342
  41. S.D.E. Fried, K.S.K. Hewage, A.R. Eitel, A.V. Struts, N. Weerasinghe, S.M.D.C. Perera, M.F. Brown. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 119, e2117349119 (2022). DOI: 10.1073/pnas.2117349119
  42. R. Vogel, S. Ludeke, F. Siebert, T.P. Sakmar, A. Hirshfeld, M. Sheves. Biochemistry, 45, 1640 (2006). DOI: 10.1021/bi052196r
  43. R. Vogel, M. Mahalingam, S. Ludke, T. Huber, F. Siebert, T.P. Sakmar. J. Mol. Biol., 380, 648 (2008). DOI: 10.1016/j.jmb.2008.05.022
  44. J. Standfuss, E. Zaitseva, M. Mahalingam, R. Vogel. J. Mol. Biol., 380, 145 (2008). DOI: 10.1016/j.jmb.2008.04.055
  45. A.V. Botelho, T. Huber, T.P. Sakmar, M.F. Brown. Biophys. J., 91, 4464 (2006). DOI: 10.1529/biophysj.106.082776
  46. Y. Wang, A.V. Botelho, G.V. Martinez, M.F. Brown. J. Am. Chem. Soc., 124, 7690 (2002). DOI: 10.1021/ja0200488
  47. C.J. Lopez, M.R. Fleissner, Z. Guo, A.K. Kusnetzow, W.L. Hubbell. Protein Sci., 18, 1637 (2009). DOI: 10.1002%2Fpro.180
  48. K. Palczewski, T. Kumasaka, T. Hori, C.A. Behnke, H. Motoshima, B.A. Fox, M. Miyano. Science, 289, 739 (2000). DOI: 10.1126/science.289.5480.739
  49. T.E. Angel, S. Gupta, B. Jastrzebska, K. Palczewski, M.R. Chance. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 106, 14367 (2009). DOI: 10.1073/pnas.0901074106
  50. A. Sandoval, S. Eichler, S. Madathil, P.J. Reeves, K. Fahmy, R.A. Bockmann. Biophys. J., 111, 79 (2016). DOI: 10.1016/j.bpj.2016.06.004
  51. I.A. Shkel, D.B. Knowles, M.T. Record Jr. Biopolymers, 103, 517 (2015). DOI: 10.1002/bip.22662
  52. U. Chawla, S.M.D.C. Perera, A.V. Struts, M.C. Pitman, M.F. Brown. Biophys. J., 110, 83a (2016). DOI: 10.1016/j.bpj.2015.11.508
  53. A.A. Lamola, T. Yamane, A. Zipp. Biochemistry, 13, 738 (1974). https://pubs.acs.org DOI: 10.1021/bi00701a016
  54. D.R. Martin, D.V. Matyushov. J. Phys. Chem. Lett., 6, 407 (2015). DOI: 10.1021/jz5025433

Подсчитывается количество просмотров абстрактов ("html" на диаграммах) и полных версий статей ("pdf"). Просмотры с одинаковых IP-адресов засчитываются, если происходят с интервалом не менее 2-х часов.

Дата начала обработки статистических данных - 27 января 2016 г.

Учредители

Издатель

© 2024 Физико-технический институт им. А.Ф. Иоффе Российской академии наук
Powered by webapplicationthemes.com - High quality HTML Theme