Вышедшие номера
Моделирование дополнительных центров связывания ионов железа в гемоглобине методом XANES-спектроскопии
РФФИ, Фундаментальные проблемы структурной диагностики функциональных материалов с применением источников синхротронного излучения с ультрамалым эмиттансом, 19-29-12052 мк
Пронина Е.В.1, Кременная М.А. 1, Лысенко В.Ю. 1, Яловега Г.Э. 1
1Южный федеральный университет, физический факультет, Ростов-на-Дону, Россия
Email: epronina@sfedu.ru, kremennaya@sfedu.ru, vlysenko@sfedu.ru, yalovega@sfedu.ru
Поступила в редакцию: 19 мая 2023 г.
В окончательной редакции: 28 июля 2023 г.
Принята к печати: 31 октября 2023 г.
Выставление онлайн: 12 января 2024 г.

Проведена оценка вкладов дополнительных Fe-связывающих центров в гемоглобине и гемового железа в экспериментальный спектр гемоглобина, подвергшегося влиянию мочевины, на основе теоретического анализа экспериментальных спектров рентгеновского поглощения. Рассчитаны теоретические спектры рентгеновского поглощения за K-краем железа для структурных моделей предполагаемых дополнительных центров связывания и гема. C помощью процедуры линейной комбинации теоретических спектров установлено, что в обработанном гемоглобине с большей вероятностью ионы железа кроме гема располагаются в дополнительном Fe-связывающем центре, имеющем в своем окружении аминокислоты цистеин-93, гистидин-146 и аспарагин-94 (Cys93, His146, Asp 94). Ключевые слова: гемоглобин, XANES, дополнительные центры связывания железа, эндогенные токсиканты.
  1. S. Reeg, T. Grune. Antioxid. Redox Signal., 23 (3), 239 (2015). DOI: 10.1089/ars.2014.6062
  2. J.S. Cristovao, B.J. Henriques, C.M. Gomes. Protein Misfolding Diseases. Methods in Molecular Biology (Humana New York, N.Y., 2019), vol. 1873, p. 3-18. DOI: 10.1007/978-1-4939-8820-4
  3. D. Motz, S. Praetz, C. Schlesiger, J. Henniges, F. Bottcher, B. Hesse, H. Castillo-Michel, S. Mijatz, W. Malzer, B. Kanngieb er, C. Vogt. J. Anal. At. Spectrom., 38 (2), 391 (2023). DOI: 10.1039/D2JA00351A
  4. G.E. Yalovega, M.A. Kremennaya. Crystallogr. Rep., 65 (6), 813 (2020). DOI:10.1134/S1063774520060395
  5. N.N. Novikova, M.V. Kovalchuk, E.A. Yurieva, O.V. Konovalov, N.D. Stepina, A.V. Rogachev, G.E. Yalovega, O.V. Kosmachevskaya, A.F. Topunov, S.N. Yakunin. J. Phys. Chem. B, 123 (40), 8370 (2019). DOI: 10.1021/acs.jpcb.9b06571
  6. O.V. Konovalov, N.N. Novikova, M.V. Kovalchuk, G.E. Yalovega, A.F. Topunov, O.V. Kosmachevskaya, E.A. Yurieva, A.V. Rogachev, A.L. Trigub, M.A. Kremennaya, V.I. Borshchevskiy, D.D. Vakhrameev, S.N. Yakunin. Materials, 13 (20), 4635 (2020). DOI: 10.3390/ma13204635
  7. PDB-Protein Data Bank. http://www.rcsb.org/
  8. Y. Joly. Phys. Rev. B, 63 (12), 125120 (2001). DOI: 10.1103/PhysRevB.63.125120
  9. Н.Н. Новикова, С.Н. Якунин, М.В. Ковальчук, Э.А. Юрьева, Н.Д. Степина, А.В. Рогачев, М.А. Кременная, Г.Э. Яловега, О.В. Космачевская, А.Ф. Топунов. Кристаллография, 64 (6), 931 (2019). DOI: 10.1134/S0023476119060134
  10. K.B. Shumaev, O.V. Kosmachevskaya, A.A. Timoshin, A.F. Vanin, A.F. Topunov. Methods in Enzymology. Globins and Other Nitric Oxide-Reactive Proteins, Part A (Academic Press, 2008), 436, p. 445-461. DOI: 10.1016/S0076-6879(08)36025-X
  11. M. Padjasek, A. Kocy a, K. Kluska, O. Kerber, J.B. Tran, A. Kr ezel. J. Inorg. Biochem., 204, 110955 (2020). DOI: 10.1016/j.jinorgbio.2019.110955
  12. S.M. Ireland, A.C. Martin. Database, 2019, baz006 (2019). DOI: 10.1093/database/baz006

Подсчитывается количество просмотров абстрактов ("html" на диаграммах) и полных версий статей ("pdf"). Просмотры с одинаковых IP-адресов засчитываются, если происходят с интервалом не менее 2-х часов.

Дата начала обработки статистических данных - 27 января 2016 г.