Вышедшие номера
Применение спектральных методов для исследования родопсина --- рецептора, сопряженного с G-белком. III. Эффект осмотического давления
The U.S. National Science Foundation, CHE 1904125
The U.S. National Science Foundation, MCB 1817862
The U.S. National Institutes of Health, EY012049
The U.S. National Institutes of Health, EY026041
Saint-Petersburg State University, Russia, 51142660
The Russian Foundation for Basic Research, 16-04-00494A
Струц А.В.1,2,3, Бармасов А.В.1,2, Brown M.F.3
1Санкт-Петербургский государственный педиатрический медицинский университет, Санкт-Петербург, Россия
2Санкт-Петербургский государственный университет, Санкт-Петербург, Россия
3University of Arizona, Tucson, USA
Email: struts@arizona.edu
Поступила в редакцию: 28 октября 2022 г.
В окончательной редакции: 6 января 2023 г.
Принята к печати: 9 января 2023 г.
Выставление онлайн: 26 января 2023 г.

Обобщены результаты исследований рецептора, сопряженного с G-белком, родопсина с использованием осмотического давления. Несмотря на установленное присутствие небольшого количества структурной воды в этих рецепторах, влияние объемного растворителя (воды) на их функционирование остается малоизученным. Исследования с применением осмотического давления позволили получить уникальные данные о роли воды в активации родопсина. Обнаружено, что осмолиты в зависимости от их молекулярного веса сдвигают равновесие в сторону либо активного (низкомолекулярные осмолиты), либо неактивного состояния (высокомолекулярные). Экспериментально показано, что примерно 80 молекул воды попадают в родопсин при его активации. Это является необходимым условием активации, и в случае блокирования входа воды в белок, например, высокомолекулярными осмолитами или дегидратацией рецептор не переходит в активное состояние. Полученные результаты позволяют предложить новую модель активации рецепторов, сопряженных с G-белком, в которой протеин набухает и частично разворачивается при переходе в активное состояние. Таким образом, вода действует как мощный модулятор функционирования родопсино-подобных белков. Ключевые слова: мембраны, оптическая спектроскопия, рецепторы, сопряжённые с G-белком, родопсин, сигнальная трансдукция.
  1. А.В. Струц, А.В. Бармасов, M.F. Brown. Опт. и спектр., 118, 742 (2015). DOI: 10.7868/S0030403415050244
  2. А.В. Струц, А.В. Бармасов, M.F. Brown. Опт. и спектр., 120, 298 (2016). DOI: 10.7868/S0030403416010207
  3. N.R. Latorraca, A.J. Venkatakrishnan, R.O. Dror. Chem. Rev., 117, 139 (2017). DOI: 10.1021/acs.chemrev.6b00177
  4. D. Hilger, M. Masureel, B.K. Kobilka. Nat. Struct. Mol. Biol., 25, 4 (2018). DOI: 10.1038/s41594-017-0011-7
  5. W.I. Weis, B.K. Kobilka. Annu. Rev. Biochem., 89, 897 (2018). DOI: 10.1146/annurev-biochem-060614-033910
  6. A.J. Venkatakrishnan, A.K. Ma, R. Fonseca, N.R. Latorraca, B. Kelly, R.M. Betz, R.O. Dror. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 116, 3288 (2019). DOI: 10.1073/pnas.1809251116
  7. H.-W. Choe, Y.J. Kim, J.H. Park, T. Morizumi, E.F. Pai, N. Kraub, O.P. Ernst. Nature, 471, 651 (2011). DOI: 10.1038/nature09789
  8. S.G.F. Rasmussen, H.-J. Choi, J.J. Fung, E. Pardon, P. Casarosa, P.S. Chae, B.K. Kobilka. Nature, 469, 175 (2011). DOI: 10.1038/nature09648
  9. Y. Kang, X.E. Zhou, X. Gao, Y. He, W. Liu, A. Ishchenko, H.E. Xu. Nature, 523, 561 (2015). DOI: 10.1038/nature14656
  10. U.R. Shrestha, S.M.D.C. Perera, D. Bhowmik, U. Chawla, E. Mamontov, M.F. Brown, X.-Q. Chu. J. Phys. Chem. Lett., 7, 4130 (2016). DOI: 10.1021/acs.jpclett.6b01632
  11. S.M.D.C. Perera, U. Chawla, U.R. Shrestha, D. Bhowmik, A.V. Struts, S. Qian, M.F. Brown. J. Phys. Chem. Lett., 9, 7064 (2018). DOI: 10.1021/acs.jpclett.8b03048
  12. N. Leioatts, B.M. Mertz, K. Marti nez-Mayorga, T.D. Romo, M.C. Pitman, S.E. Feller et al. Biochemistry, 53, 376 (2014). DOI: 10.1021/bi4013947
  13. L.A. Salas-Estrada, N. Leioatts, T.D. Romo, A. Grossfield. Biophys. J., 114, 355 (2018). DOI: 10.1016/j.bpj.2017.11.021
  14. E. Malmerberg, P.H.M. Bovee-Geurts, G. Katona, X. Deupi, D. Arnlund, C. Wickstrand, R. Neutze, Sci. Signal., 8, ra26 (2015). DOI: 10.1126/scisignal.2005646
  15. E. Zaitseva, M.F. Brown, R. Vogel. J. Am. Chem. Soc., 132, 4815 (2010). DOI: 10.1021/ja910317a
  16. B. Knierim, K.P. Hofmann, O.P. Ernst, W.L. Hubbell. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 104, 20290 (2007). DOI: 10.1073/pnas.0710393104
  17. M. Mahalingam, K. Marti nez-Mayorga, M.F. Brown, R. Vogel. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 105, 17795 (2008). DOI: 10.1073/pnas.0804541105
  18. C. Altenbach, A.K. Kusnetzow, O.P. Ernst, K.P. Hofmann, W.L. Hubbell. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 105, 7439 (2008). DOI: 10.1073/pnas.0802515105
  19. O. Soubias, K. Gawrisch. Biochim. Biophys. Acta, 1818, 234 (2012). DOI: 10.1016/j.bbamem.2011.08.034
  20. M.F. Brown. Annu. Rev. Biophys., 46, 379 (2017). DOI: 10.1146/annurev-biophys-070816-033843
  21. S.D.E. Fried, J.W. Lewis, I. Szundi, K. Martinez-Mayorga, M. Mahalingam, R. Vogel, M.F. Brown. Biophys. J., 120, 440 (2021). DOI: 10.1016/j.bpj.2020.11.007
  22. Z. Salamon, Y. Wang, M.F. Brown, H.A. Macleod, G. Tollin. Biochemistry, 33, 13706 (1994). DOI: 10.1021/bi00250a022
  23. Z. Salamon, M.F. Brown, G. Tollin. Trends Biochem. Sci., 24, 213 (1999). DOI: 10.1016/S0968-0004(99)01394-8
  24. M.F. Colombo, D.C. Rau, V.A. Parsegian. Science, 256, 655 (1992). DOI: 10.1126/science.1585178
  25. C. Reid, R.P. Rand. Biophys. J., 72, 1022 (1997). DOI: 10.1016/S0006-3495(97)78754-X
  26. G.D. Dzingeleski, R. Wolfenden. Biochemistry, 32, 9143 (1993). DOI: 10.1021/bi00086a020
  27. J. Zimmerberg, F. Benzanilla, V.A. Parsegian. Biophys. J., 57, 1049 (1990). DOI: 10.1016/S0006-3495(90)82623-0
  28. I. Vodanoy, S.M. Bezrukov, V.A. Parsegian. Biophys. J., 65, 2097 (1993). DOI: 10.1016/S0006-3495(93)81245-1
  29. M.D. Rayner, J.G. Starkus, P.C. Ruben, D.A. Alicata. Biophys. J., 61, 96 (1992). DOI: 10.1016/S0006-3495(92)81819-2
  30. J.A. Kornblatt, G. Hui Bon Hoa. Biochemistry, 29, 9370 (1990). DOI: 10.1021/bi00492a010
  31. J.Y.A. Lehtonen, K.J. Kinnunen. Biophys. J., 66, 1981 (1994). DOI: 10.1016/s0006-3495(94)80991-9
  32. K.J. Mallikarjunaiah, A. Leftin, J.J. Kinnun, M.J. Justice, A.L. Rogozea, H.I. Petrache, M.F. Brown. Biophys. J., 100, 98 (2011). DOI: 10.1016/j.bpj.2010.11.010
  33. T.R. Molugu, S. Lee, M.F. Brown. Chem. Rev., 117, 12087 (2017). DOI: 10.1021/acs.chemrev.6b00619
  34. T. McCown, E. Evans, S. Diehl, H.C. Wiles. Biochemistry, 20, 3134 (1981). DOI: 10.1021/bi00514a023
  35. D.C. Mitchell, B.J. Litman. Biochemistry, 38, 7617 (1999). DOI: 10.1021/bi990634m
  36. M. Straume, D.C. Mitchell, J.L. Miller, B.J. Litman. Biochemistry, 29, 9135 (1990). DOI: 10.1021/bi00491a006
  37. V.A. Parsegian, R.P. Rand, D.C. Rau. Meth. Enzymol., 259, 43 (1995). DOI: 10.1016/0076-6879(95)59039-0
  38. M. Straume, B.J. Litman. Biochemistry, 26, 5113 (1987). DOI: 10.1021/bi00390a033
  39. B.J. Litman, D.C. Mitchell. Biomembranes, Ed. by A. Lee (Jai Press, Greenwich, CT, 1996). V. 2A. P. 1-32
  40. U. Chawla, S.M.D.C. Perera, S.D.E. Fried, A.R. Eitel, B. Mertz, N. Weerasinghe, M.F. Brown. Angew. Chem. Int. Ed., 60, 2288 (2021). DOI: 10.1002/anie.202003342
  41. S.D.E. Fried, K.S.K. Hewage, A.R. Eitel, A.V. Struts, N. Weerasinghe, S.M.D.C. Perera, M.F. Brown. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 119, e2117349119 (2022). DOI: 10.1073/pnas.2117349119
  42. R. Vogel, S. Ludeke, F. Siebert, T.P. Sakmar, A. Hirshfeld, M. Sheves. Biochemistry, 45, 1640 (2006). DOI: 10.1021/bi052196r
  43. R. Vogel, M. Mahalingam, S. Ludke, T. Huber, F. Siebert, T.P. Sakmar. J. Mol. Biol., 380, 648 (2008). DOI: 10.1016/j.jmb.2008.05.022
  44. J. Standfuss, E. Zaitseva, M. Mahalingam, R. Vogel. J. Mol. Biol., 380, 145 (2008). DOI: 10.1016/j.jmb.2008.04.055
  45. A.V. Botelho, T. Huber, T.P. Sakmar, M.F. Brown. Biophys. J., 91, 4464 (2006). DOI: 10.1529/biophysj.106.082776
  46. Y. Wang, A.V. Botelho, G.V. Martinez, M.F. Brown. J. Am. Chem. Soc., 124, 7690 (2002). DOI: 10.1021/ja0200488
  47. C.J. Lopez, M.R. Fleissner, Z. Guo, A.K. Kusnetzow, W.L. Hubbell. Protein Sci., 18, 1637 (2009). DOI: 10.1002%2Fpro.180
  48. K. Palczewski, T. Kumasaka, T. Hori, C.A. Behnke, H. Motoshima, B.A. Fox, M. Miyano. Science, 289, 739 (2000). DOI: 10.1126/science.289.5480.739
  49. T.E. Angel, S. Gupta, B. Jastrzebska, K. Palczewski, M.R. Chance. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., 106, 14367 (2009). DOI: 10.1073/pnas.0901074106
  50. A. Sandoval, S. Eichler, S. Madathil, P.J. Reeves, K. Fahmy, R.A. Bockmann. Biophys. J., 111, 79 (2016). DOI: 10.1016/j.bpj.2016.06.004
  51. I.A. Shkel, D.B. Knowles, M.T. Record Jr. Biopolymers, 103, 517 (2015). DOI: 10.1002/bip.22662
  52. U. Chawla, S.M.D.C. Perera, A.V. Struts, M.C. Pitman, M.F. Brown. Biophys. J., 110, 83a (2016). DOI: 10.1016/j.bpj.2015.11.508
  53. A.A. Lamola, T. Yamane, A. Zipp. Biochemistry, 13, 738 (1974). https://pubs.acs.org DOI: 10.1021/bi00701a016
  54. D.R. Martin, D.V. Matyushov. J. Phys. Chem. Lett., 6, 407 (2015). DOI: 10.1021/jz5025433

Подсчитывается количество просмотров абстрактов ("html" на диаграммах) и полных версий статей ("pdf"). Просмотры с одинаковых IP-адресов засчитываются, если происходят с интервалом не менее 2-х часов.

Дата начала обработки статистических данных - 27 января 2016 г.