Вышедшие номера
Home » Оптика и спектроскопия » Год 2022, выпуск 6 » Статья стр. 838
<<<>>>
Оценка влияния ионов хрома и цинка на процесс коллагенолиза в растворах методом динамического рассеяния света
DOI: 10.21883/OS.2022.06.52624.23-22
Переводная версия: 10.21883/EOS.2022.06.54701.23-22
Петрова А.В. 1, Сидорова А.В.1, Сергеева И.А. 1, Петрова Г.П. 1
1Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, Москва, Россия
Email: av.sukneva@physics.msu.ru, mitrofanova.mit@gmail.com, sergeeva@physics.msu.ru, petrova@phys.msu.ru
Поступила в редакцию: 20 декабря 2021 г.
В окончательной редакции: 10 января 2022 г.
Принята к печати: 23 марта 2022 г.
Выставление онлайн: 14 мая 2022 г.
PDF версия
С помощью метода динамического рассеяния света получено, что скорость расщепления коллагена под воздействием бактериальной коллагеназы уменьшается почти в 4 раза при допировании молекул белка ионами Cr3+, а при добавлении активатора фермента ионов Zn2+ увеличивается в 1.3 раза. На основании экспериментальных данных рассчитаны константы скорости реакции k1. Обнаружено, что при дублении молекул коллагена солью хрома он становится более устойчивым к деградации в растворах, содержащих ионы цинка, чем в растворах с добавлением ионов кальция, как было описано нами ранее в предыдущих работах. Ключевые слова: коллаген I типа, бактериальная коллагеназа, хлорид хрома, хлорид цинка, метод динамического рассеяния света, коэффициент трансляционной диффузии, гидродинамический радиус, константа скорости реакции, Clostridium histolyticum.
  1. R. Bauer, J.J. Wilson, S.T.L. Philominathan, D. Davis. J. Bacteriol, 195 (2), 318-327 (2013)
  2. P. Schlage, T. Kockmann, J.N. Kizhakkedathu. Proteomics, 15 (14), 2491-2502 (2015)
  3. J. Nanchahal, K.S. Midwood, inventors; Isis Innovation Limited, assignee. Treatment for dupuytren's disease. United States patent US 9138458 B2. 2015 Sep. 22
  4. T.C. Peak, G.C. Mitchell, F.A. Yafi, W.J. Hellstrom. Biologics, 9, 107-116 (2015)
  5. J.J. Wilson, O. Matsushita, A. Okabe, J. Sakon. EMBO J., 22 (8), 1743-1752 (2003). DOI: 10.1093/emboj/cdg172
  6. S. Muller-Herrmann, T. Scheibel. ACS Biomater. Sci. Eng., 1 (4), 247-259 (2015)
  7. N. Nezafat, M. Negahdaripour, A. Gholami, Y. Ghasemi. Trends Pharm. Sci., 1 (4), 213-222 (2015)
  8. H. Alipour, A. Raz. Asian Pacific J. Tropical Biomedicine, 6 (11), 975-981 2016
  9. M.T. Wevill, D. Meyer, E.V. Aswegen. J. Eye, 19, 549-554 (2005)
  10. S.N. Deshmukh, A.M. Dive, R. Moharil. J. Oral. Maxillofac Pathol, 20 (2), 276-283 (2016)
  11. A.S. Adhikari, E. Glassey, A.R. Dunn. J. Am. Chem. Soc., 134 (32), 13143-13144 (2002)
  12. Y. Zhang. Biopolymers, 111 (11), 2020
  13. Y. Zhang. International J. Biological Macromolecules, 126, 123-129 (2019)
  14. B. Wu, C. Mu, G. Zhang, W. Lin. Langmuir, 25, (2009)
  15. A.H. Agudaa, P. Panwara, X. Dub. PNAS, 111 (49),  17474-17479 (2014)
  16. F.P. Matthew, A.C. Lin, M.C. Goh. International Biodeterioration \& Biodegradation. 50, 1-10 (2002)
  17. X. Zheng, H. Pan, Z. Wang, H. Chen. J. Microsc., 241 (2), 162-170 (2011). Doi: 10.1111/j.1365-2818.2010.03412.x
  18. Y. Zhang, M. Mehta, B.V. Mansel, Y. Liu Biopolymers, 111, e23406 (2020)
  19. Y. Zhang. International J. Biological Macromolecules, 126, 123-129 (2019)
  20. C. Ma, Y. Hou, S. Liu, G. Zhang. Langmuir, 25, 9467-9472 (2009)
  21. J.J. Wilson. EMBO J., 22 (8), 1743-1752 (2003)
  22. A.V. Petrova, I.A. Sergeeva, G.P. Petrova, A.V. Mitrofanova. J. Biomedical Photonics \& Engineering, 7 (2), 020305-1-6 (2021)
  23. A.V. Petrova, I.A. Sergeeva, G.P. Petrova, A.V. Mitrofanova. Moscow University Physics Bulletin, 75 (6), 610-615 (2021)
  24. U. Eckhard, E. Schonauer, D. Nuss, H. Brandstetter. Nat. Struct. Mol. Biol., 18 (10), 1109-1115 (2011). DOI: 10.1038/nsmb.2127
  25. G.Z.  Kammins, E. R. Paik. Photon Correlation and Light Beating Spectroscopy (Plenum, New York, 1974)
  26. R. Ritchie, W. Yang, M. Meyers. Progress in Materials Sci. 103, 425-483 (2019)
  27. Sigma-Aldrich [Электронный ресурс].URL: 8.79 https://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/SIGMA/C8919/
  28. N. Ohbayashi, N. Yamagata, M. Goto, K. Watanabe. Enhancement of the Structural Stability of Full-Length Clostridial Collagenase by Calcium Ions, 2012
  29. C. Chauvierre, M.C. Marden. Biomaterials, 25, 3081 (2004)
  30. N. Ohbayashi. Biophysical J., 104, 1536-1545, (2013)
  31. Sigma-Aldrich [Электронный ресурс]. URL: 8.79 https://www.sigmaaldrich.com/catalog/product/SIGMA/C9891/
  32. I. Metzmacher, F. Radu, M. Bause, P. Knabner, W. Friess. European J. Pharmaceutics and Biopharmaceutics, 67, 340-360 (2007)
  33. P. Atkins, J. Paula. Physical Chemistry 8th ed. (W.H. Freeman and Company, New York, 2006).

Подсчитывается количество просмотров абстрактов ("html" на диаграммах) и полных версий статей ("pdf"). Просмотры с одинаковых IP-адресов засчитываются, если происходят с интервалом не менее 2-х часов.

Дата начала обработки статистических данных - 27 января 2016 г.

Учредители

Издатель

© 2024 Физико-технический институт им. А.Ф. Иоффе Российской академии наук
Powered by webapplicationthemes.com - High quality HTML Theme