Вышедшие номера
Home » Оптика и спектроскопия » Год 2020, выпуск 6 » Статья стр. 766
<<<>>>
Прецизионная интерферометрия как новый метод исследования конформационного состояния белка и его взаимодействия с растворителем
DOI: 10.21883/OS.2020.06.49409.28-20
Переводная версия: 10.1134/S0030400X20060156
Матвеева Т.М.1, Саримов Р.М.1, Бинги В.Н.1
1Институт общей физики им. А.М. Прохорова РАН, Москва, Россия
Email: matveevata@kapella.gpi.ru, rusa@kapella.gpi.ru, vnbin@mail.ru
Выставление онлайн: 3 апреля 2020 г.
PDF версия
Разработан новый метод исследования конформационного состояния белка и его взаимодействия с растворителем. Метод основан на измерении показателя преломления белкового раствора с помощью прецизионного лазерного интерферометра с погрешностью 10-7. Произведена калибровка интерферометра на основе известных зависимостей изменения показателя преломления при изменении температуры воды и изменения показателя преломления раствора NaCl при изменении концентрации. С помощью интерферометра впервые зафиксированы изменения в показателе преломления в ходе процессов протеолиза (увеличение на 9·10-6 и 2.4·10-6 показателя преломления растворов бычьего сывороточного альбумина и яичного лизоцима при гидролизе, катализируемом пепсином) и денатурации (увеличение показателя преломления на 4.5·10-5 в ходе реакции яичного лизоцима с гуанидин гидрохлоридом и дитиотреитолом). На основе прямых интерферометрических измерений опровергнуто широко распространенное предположение, что показатель преломления белковых растворов определяется только концентрацией белка и его аминокислотным составом и не зависит от состояния фрагментации белка. Повышенная точность интерферометра позволяет изучать инкремент показателя преломления (dn/dc) при низких концентрациях растворенных соединений (<<1%), а также исследовать процессы, приводящие к изменениям конформации макромолекул в растворе. Ключевые слова: лазерная интерферометрия, оптические методы в биохимии, ферментативный протеолиз, денатурация, гидратные оболочки белков.
  1. Cole T., Kathman A., Koszelak S., McPherson A. // Anal. Biochem. 1995. V. 231. N 1. P. 92. doi 10.1006/abio.1995.1507
  2. Yin D.C., Inatomi Y., Luo H.M., Li H.S., Lu H.M., Ye Y.J., Wakayama N.I. // Meas. Sci. Technol. 2008. V. 19. N 045303. P. 1. doi 10.1088/0957-0233/19/4/045303
  3. Voros J. // Biophys. J. 2004. V. 87. N 1. P. 553. doi 10.1529/biophysj.103.030072
  4. Jepsen S.T., J rgensen T.M., Zong W., Trydal T., Kristensen S.R., S rensen H.S. // Analyst 2015. V. 140. N 3. P. 895. doi 10.1039/c4an01129e
  5. Markov D.A., Swinney K., Bornhop D.J. // J. Am. Chem. Soc. 2004. V. 126. N 50. P. 16659. doi 10.1021/ja047820m
  6. Kabashin A., Nikitin P. // Opt. Commun. 1998. V. 150. N 1-6. P. 5. doi 10.1016/s0030-4018(97)00726-8
  7. McMeekin T.L., Groves M.L., Hipp N.J. // In Amino Acids and Serum Proteins / Ed. by Stekol J.. Washington DC: Am. Chem. Soc. 1964. P. 54. doi 10.1021/ba-1964-0044.ch004
  8. McMeekin T.L., Wilensky M., Groves M.L. // Biochem. Biophys. Res. 1962. V. 7. N 2. P. 151. doi 10.1016/0006-291X(62)90165-1
  9. Zhao H., Brown P.H., Schuck P. // Biophys. J. 2011. V. 100. N 9. P. 2309. doi 10.1016/j.bpj.2011.03.004
  10. Barer R., Joseph S. // Quarterly J. of Microscopical Science. 1954. V. 95. N 4. P. 399
  11. Zhao H., Brown P.H., Magone M.T., Schuck P. // J. Mol. Biol. 2011. V. 411. N 3. P. 680. doi 10.1016/j.jmb.2011.06.007
  12. Ball V., Ramsden J.J. // Biopolymers. 1998. V. 46. N 7. P. 489. doi 10.1002/(SICI)1097-0282(199812)46:7<489::AID-BIP6> 3.0.CO;2-E
  13. Khago D., Bierma J.C., Roskamp K.W., Kozlyuk N., Martin R.W. // J. Phys. Condens. Mat. 2018. V. 30. N 43. doi 10.1088/1361-648X/aae000
  14. Homola J. // Chem. Rev. 2008. V. 108. N 2. P. 462. doi 10.1021/cr068107d1
  15. Binhi V., Sarimov R. // Biophys. 2014. V. 59. N 4. P. 515. doi 10.1134/S0006350914040058
  16. Bashkatov A.N., Genina E.A. // Saratov Fall Meeting 2002: Optical Technologies in Biophysics and Medicine IV. Saratov. Proc. SPIE. 2003. V. 5068. P. 393. doi 10.1117/12.518857
  17. Lide D.R. CRC Handbook of Chemistry and Physics, 3rd electronic ed. Boca Raton: CRC Press, 2000
  18. Shippy B.A., Burrows G.H. // J. Am. Chem. Soc. 1918. V. 40. N 1. P. 185. doi 10.1021/ja02234a019
  19. Neto R.B.S., de Mendon ca J.P.R.F., Lesche B. // Revista de Fi sica Aplicada e Instrumenta cao 2004. V. 17. N 2
  20. Barbosa E., Silva D., Preto A., Verzini R. // Rev. Sci. Instrum. 2011. V. 82. N 1. P. 013103. doi 10.1063/1.3523049
  21. Schmidt S., Flueckiger J., Wu W., Grist S.M., Fard S.T., Donzella V., Khumwan P., Thompson E.R., Wang Q., Kulik P. // Biosensing and Nanomedicine VII. San Diego, California, USA. Proc. SPIE. 2014. V. 9166. P. 91660M. doi 10.1117/12.2062389
  22. Tan C.-Y., Huang Y.-X. // J. of Chemical \& Engineering Data 2015. V. 60. N 10. P. 2827. doi 10.1021/acs.jced.5b00018
  23. Mariani S., Strambini L.M., Barillaro G. // ACS Sensors 2018. V. 3. N 3. P. 595. doi 10.1021/acssensors.7b00650
  24. Mahdieh M.H., Nazari T. // Optik-International J. for Light and Electron Optics 2013. V. 124. N 20. P. 4393. doi 10.1016/j.ijleo.2013.01.059
  25. Sarimov R.M., Matveyeva T.A., Vasin A.L., Binhi V.N. // Biophysics (Russian Federation) 2017. V. 62. N 2. P. 177. doi 10.1134/S0006350917020221
  26. Sarimov R.M., Matveyeva T.A., Binhi V.N. // J. Biol. Phys. 2018. V. 44. N 3. P. 345. doi 10.1007/s10867-018-9494-7

Подсчитывается количество просмотров абстрактов ("html" на диаграммах) и полных версий статей ("pdf"). Просмотры с одинаковых IP-адресов засчитываются, если происходят с интервалом не менее 2-х часов.

Дата начала обработки статистических данных - 27 января 2016 г.

Учредители

Издатель

© 2024 Физико-технический институт им. А.Ф. Иоффе Российской академии наук
Powered by webapplicationthemes.com - High quality HTML Theme